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兩所C9,再發(fā)Science、Nature!

哈爾濱工業(yè)大學(xué)商學(xué)院
2022-08-23 15:31 瀏覽量: 3430
?智能總結(jié)

今年,是高校CNS井噴之年。清華大學(xué)、哈爾濱工業(yè)大學(xué)分別發(fā)表一篇Science、Nature。

今年,是高校CNS井噴之年。清華大學(xué)、哈爾濱工業(yè)大學(xué)分別發(fā)表一篇Science、Nature。

清華大學(xué)

2022年8月17日,加州大學(xué)圣地亞哥分校Gert Cauwenberghs,Siddharth Joshi,Weier Wan,斯坦福大學(xué)H.-S. Philip Wong,清華大學(xué)高濱及吳華強(qiáng)共同通訊在Nature 在線發(fā)表題為“A compute-in-memory chip based on resistive random-access memory”的研究論文,該研究通過對(duì)從算法和架構(gòu)到電路和設(shè)備的所有設(shè)計(jì)層次進(jìn)行共同優(yōu)化,展示了 NeuRRAM——一種基于 RRAM 的 CIM 芯片,它同時(shí)提供了為不同模型架構(gòu)重新配置 CIM 內(nèi)核的多功能性,能效是在各種計(jì)算位精度上比以前最先進(jìn)的 RRAM-CIM 芯片好 1 倍,推理精度可與在各種 AI 任務(wù)中量化為四位權(quán)重的軟件模型相媲美,包括 MNIST 上 99.0% 的準(zhǔn)確率和 CIFAR-10 圖像分類上 85.7% 的準(zhǔn)確率,谷歌語音命令識(shí)別的準(zhǔn)確率為 84.7%,在貝葉斯圖像恢復(fù)任務(wù)中圖像重建錯(cuò)誤減少了 70%。

直接在邊緣設(shè)備上實(shí)現(xiàn)日益復(fù)雜的人工智能 (AI) 功能需要前所未有的邊緣硬件能效?;陔娮枋诫S機(jī)存取存儲(chǔ)器 (RRAM) 的內(nèi)存計(jì)算 (CIM) 有望通過將 AI 模型權(quán)重存儲(chǔ)在密集、模擬和非易失性 RRAM 設(shè)備中,并通過直接在 RRAM 中執(zhí)行 AI 計(jì)算來滿足這種需求,從而消除在單獨(dú)的計(jì)算和內(nèi)存之間進(jìn)行耗電的數(shù)據(jù)移動(dòng)。

盡管最近的研究已經(jīng)證明了完全集成的 RRAM-CIM 硬件上的內(nèi)存矩陣向量乘法,但 RRAM-CIM 芯片的目標(biāo)仍然是同時(shí)提供高能效、支持各種模型的多功能性和軟件可比的精度。盡管效率、多功能性和準(zhǔn)確性對(duì)于廣泛采用該技術(shù)都是必不可少的,但它們之間相互關(guān)聯(lián)的權(quán)衡不能通過對(duì)設(shè)計(jì)的任何單一抽象級(jí)別的孤立改進(jìn)來解決。

哈爾濱工業(yè)大學(xué)

8月18日,哈爾濱工業(yè)大學(xué)生命學(xué)院/生命科學(xué)中心黃志偉課題組在《科學(xué)》(Science)上發(fā)表題為《兩種亞型的人類B細(xì)胞受體的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)》(Cryo-EM structures of two human B cell receptor isotypes)的研究文章,揭示了BCR復(fù)合物亞基的組裝、識(shí)別機(jī)制,以及發(fā)現(xiàn)不同亞型BCR盡管在膜內(nèi)具有保守的組裝模式,然而在胞外卻具有不同的組裝模式。

人類適應(yīng)性免疫細(xì)胞(T細(xì)胞和B細(xì)胞)在病原感染、癌癥發(fā)生以及自體免疫疾病中起著關(guān)鍵作用。T、B細(xì)胞分別通過T細(xì)胞受體(TCR)和B細(xì)胞受體(BCR)識(shí)別抗原信號(hào),把信號(hào)跨膜傳遞至胞內(nèi),激活T、B細(xì)胞的免疫反應(yīng)。T、B細(xì)胞受體屬于一類由多個(gè)蛋白組成的最復(fù)雜的細(xì)胞受體,對(duì)T、B細(xì)胞的發(fā)育、分化、功能起著至關(guān)重要的作用。TCR和BCR復(fù)合物信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo),免疫激活的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)與分子機(jī)制問題一直是免疫學(xué)領(lǐng)域的重要基礎(chǔ)科學(xué)問題。

人類B細(xì)胞受體有5種亞型,在該研究中,該課題組解析了人IgG和IgM兩種亞型的BCR復(fù)合物結(jié)構(gòu),BCR復(fù)合物結(jié)構(gòu)包含了一個(gè)膜結(jié)合形式的免疫球蛋白(mIg)同源二聚體,用于識(shí)別抗原,以及一個(gè)膜結(jié)合形式的Igα/β(CD79α/CD79β)異二聚體,用于信號(hào)傳遞(化學(xué)計(jì)量比為1:1)。其中,mIg二聚體包含了Fab和Fc結(jié)構(gòu)域、連接肽(CPs)和跨膜(TM)螺旋,Igα/β結(jié)構(gòu)由兩個(gè)胞外Ig樣結(jié)構(gòu)域、CPs和TM螺旋組成。IgG和IgM-BCR復(fù)合物的組裝分別由胞外的IgG-Cγ3和IgM-Cμ4與Igα/β的Ig樣結(jié)構(gòu)域,以及連接肽、跨膜螺旋承擔(dān)。課題組通過兩個(gè)亞型的結(jié)構(gòu)比較發(fā)現(xiàn),mIgG和mIgM的跨膜螺旋區(qū)通過保守的疏水和極性作用與Igα/β結(jié)合。相比之下,在胞外區(qū)域,IgG-Cγ3和IgM-Cμ4分別通過“首尾相連”(head-to-tail)以及“肩并肩”(side-by-side)的模式與Igα/β的Ig樣結(jié)構(gòu)域結(jié)合,其中,Igα的CD loop 旋轉(zhuǎn)了90度,分別與Cγ3和Cμ4結(jié)構(gòu)域結(jié)合。結(jié)構(gòu)上觀察的不同亞型組裝模式是否和活性有關(guān)值得進(jìn)一步研究。

哈爾濱工業(yè)大學(xué)生命學(xué)院/生命科學(xué)中心黃志偉教授為本論文的通訊作者。生命學(xué)院2021級(jí)博士研究生馬新宇、朱玉威副研究員、董德博士、陳彥博士為該論文的并列第一作者。生命學(xué)院2021級(jí)博士研究生王書博、張帆研究員、郭長(zhǎng)友博士等參與該研究的部分工作。本項(xiàng)目受到國(guó)家自然科學(xué)基金委、騰訊科學(xué)基金、哈工大青年科學(xué)家工作室等基金的資助。

內(nèi)容編輯:梁萍

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